click

Allosteric Là Gì – What Is An Allosteric Site Of The Enzyme

Allosteric La Gi What Is An Allosteric Site Of

ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYME
hoạt động giải trí và sinh hoạt và
hoạt động giải trí và sinh hoạt của quá nhiều, tuyến phố tranh luận chất có
hiệu quả, được điều hoà nhờ việc
căn chỉnh hoạt tí;nh của tương đối nhiều enzyme
căn chỉnh. Mục này mô tả, những enzyme nói trên và đề cập tầm quan trọng, của chúng trong việc
căn chỉnh hoạt tí;nh của tuyến phố. Bài Viết: Allosteric là gì

Điều chỉnh, dị lập thể

Những enzyme
căn chỉnh
Thỉnh thoảng, là những enzyme dị lập thể (allosteric enzymes). Hoạt tí;nh của một enzyme dị lập thể bị thay đổi bởi một phân tử nhỏ dại dại gọi là effector (effector, chất
Tác động ảnh hưởng, liên quan, liên quan,) hoặc modulator (modulator, chất điều biến). Effector
liên kết thuận nghịch nhờ lực không – cộng hoá trị
vào trong 1
điểm đặt đặt;
căn chỉnh (regulatory site) tách biệt khỏi
điểm đặt đặt; xúc tác (catalytic site) và tạo ra sự, thay đổi trong hình dáng, hoặc hình thể của enzyme (Hình 16.21). Hoạt tí;nh của
điểm đặt đặt; xúc tác
do đó,
vì vậy, do tại, như vậy bị thay đổi. Một effector dương làm tăng hoạt tí;nh enzyme, một effector âm, trái lại, làm giảm hoạt tí;nh hoặc kìm hãm và kìm hãm enzyme. Những thay đổi như vậy trong hoạt tí;nh thường khởi nguồn từ, những
căn chỉnh trong ái lực biểu kiến của enzyme
Nếu như với, cơ chất,
tuy nhiên những thay đổi trong tốc độ, cực to cũng xuất hiện thể reviews.

*

Điều chỉnh, dị lập thể
cấu trúc và
công dụng của 1 enzyme dị lập thể. Trong hình bên effector hoặc modulator (chất điều biến) trước hết phối hợp, 1
điểm đặt đặt; máy máy máy máy điều hòa, tách biệt và làm thay đổi hình thể enzyme dẫn tới việc thay đổi hình dáng, của
điểm đặt đặt; sinh hoạt và
hoạt động giải trí và sinh hoạt.
Vị trí đặt, đặt; sinh hoạt và
hoạt động giải trí và sinh hoạt giờ có
hiệu quả,
liên kết cơ chất tính năng hơn. Ở đoạn này effector là dương tí;nh vì nó kí;ch thí;ch sự
liên kết cơ chất và hoạt tí;nh xúc tác.  (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005) Những enzyme
căn chỉnh
Thỉnh thoảng, là những enzyme dị lập thể (allosteric enzymes). Hoạt tí;nh của một enzyme dị lập thể bị thay đổi bởi một phân tử nhỏ dại dại gọi là effector (effector, chất
Tác động ảnh hưởng, liên quan, liên quan,) hoặc modulator (modulator, chất điều biến). Effector
liên kết thuận nghịch nhờ lực không – cộng hoá trị
vào trong 1
điểm đặt đặt;
căn chỉnh (regulatory site) tách biệt khỏi
điểm đặt đặt; xúc tác (catalytic site) và tạo ra sự, thay đổi trong hình dáng, hoặc hình thể của enzyme (Hình 16.21). Hoạt tí;nh của
điểm đặt đặt; xúc tác
do đó,
vì vậy, do tại, như vậy bị thay đổi. Một effector dương làm tăng hoạt tí;nh enzyme, một effector âm, trái lại, làm giảm hoạt tí;nh hoặc kìm hãm và kìm hãm enzyme. Những thay đổi như vậy trong hoạt tí;nh thường khởi nguồn từ, những
căn chỉnh trong ái lực biểu kiến của enzyme
Nếu như với, cơ chất,
tuy nhiên những thay đổi trong tốc độ, cực to cũng xuất hiện thể reviews.

Xem Ngay:  Statistic Là Gì - Nghĩa Của Từ Statistics
*

Sự
căn chỉnh ACTase Phản xạ, Aspartatecarbamoyltransferase và tầm quan trọng, của enzyme này trong việc
căn chỉnh sinh tổng hợp pyrimidine. Loại sản phẩm ở đầu cuối CTP kìm hãm và kìm hãm hoạt tí;nh của ACTase (-) còn ATP lại hoạt hóa enzyme (+). Cacbamoyl Phosphate synthetase
cũng trở nên, kìm hãm và kìm hãm bởi những mặt hàng ở đầu cuối của tuyến phố như UMP. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005)
Những đặc tí;nh động học của enzyme không –
căn chỉnh vật chứng rằng hằng số Michaelis (Km) là nồng độ cơ chất cần cho một enzyme sinh hoạt và
hoạt động giải trí và sinh hoạt ở tốc độ, bằng nửa tốc độ, cực to. Hằng số này chỉ ứng dụng cho những đường cong bão hoà cơ chất hyperbole mà hoàn toàn không, cho những đường cong xí;ch-ma thường gặp với những enzyme dị lập thể (Hình 16.23). Nồng độ cơ chất cần cho một/2 tốc độ, cực to với những enzyme dị lập thể có đường cong cơ chất xí;ch-ma được gọi là Tiêu tốn, 0,5 hoặc K0,5. Xem Ngay: Stem Là Gì – Giáo Dục
Một trong những, những những enzyme
căn chỉnh dị lập thể được điều tra khảo sát, nghiên cứu và phân tích, kỹ nhất
này là Aspartate-carbamoyltransferase (ACTase) ở E. coli. Enzyme xúc tác sự ngưng tụ của cacbamoylphosphate với aspartate
phân thành, cacbamoylaspartate (Hình 16.22). ACTase xúc tác phản xạ, chỉ ra, ra ra quyết định, tốc độ, của tuyến phố sinh tổng hợp pyrimidine ở E. coli. Đường cong cơ chất bão hoà là xí;ch-ma khi nồng độ của
Một trong những, hai cơ chất thay đổi (Hình 16.23)

*

Động học của Aspartate carbamoyltransferase ở E. coli CTP là
Một trong, effector âm làm tăng giá trị K
0,5, còn ATP là
Một trong, effector dương, hạ thấp K
0,5. Vmax vẫn
đó chính là hằng số. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005)
Enzyme có trên một
điểm đặt đặt; sinh hoạt và
hoạt động giải trí và sinh hoạt và sự
liên kết của một phân tử cơ chất
vào trong 1
điểm đặt đặt; sinh hoạt và
hoạt động giải trí và sinh hoạt sẽ kí;ch thí;ch sự
liên kết của cơ chất vào những
điểm đặt đặt; khác. Không những thế,, cytidine triphosphate (CTP), 1 sản phẩm, ở đầu cuối của sinh tổng hợp pyrimidine, kìm hãm và kìm hãm enzyme, trái lại ATP (purine) lại hoạt hoá enzyme. Cả hai effector thay đổi Tiêu tốn, K0,5 của enzyme nhưng ổn định, tốc độ, cực to của enzyme. GTP kìm hãm và kìm hãm bằng phương thức, nâng cấp, K0,5 hoặc chuyển dời, đường cong bão hoà cơ chất lên những Tiêu tốn, cao không dừng lại ở đó,. Điều này được được chấp nhận, enzyme sinh hoạt và
hoạt động giải trí và sinh hoạt chậm hơn tại một nồng độ cơ chất tính chất khi CTP mở ra thêm. ATP hoạt hoá bằng phương thức, chuyển đường cong tới những Tiêu tốn, nồng độ cơ chất tiết kiệm hơn, tạo ra, enzyme sinh hoạt và
hoạt động giải trí và sinh hoạt cực to qua một phạm vi nồng độ cơ chất to to,.
do đó,
vì vậy,, khi tuyến phố sinh hoạt và
hoạt động giải trí và sinh hoạt đến mức độ, nồng độ CTP tăng quá cao, hoạt tí;nh ACTase sẽ giảm và tốc độ,
phân thành, mặt hàng ở đầu cuối bị trì trệ dần. trái lại, khi nồng độ mặt hàng ở đầu cuối ATP tăng thêm,
Nếu như với, CTP, ATP sẽ kí;ch thí;ch tổng hợp CTP trải qua
công dụng lên ACTase. Xem Ngay: Container-fluid Là Gì – Hướng Dẫn Sử Dụng Bootstrap Container Aspartate carbamoyltransferase ở E. coli cung ứng, một ví; dụ rõ ràng, về những
điểm đặt đặt;
căn chỉnh và
điểm đặt đặt; xúc tác riêng rẽ Một vài, enzyme dị lập thể. Enzyme là
Một trong, trong protein to gồm 2 phía dưới
Đơn vị chức năng,
công dụng tính năng, xúc tác và 3 phía dưới
Đơn vị chức năng,
công dụng tính năng,
căn chỉnh (Hình 16.24a). Những phía dưới
Đơn vị chức năng,
công dụng tính năng, xúc tác chỉ chứa những
điểm đặt đặt; xúc tác và không chịu ràng buộc bởi CTP và ATP. Những phía dưới
Đơn vị chức năng,
công dụng tính năng,
căn chỉnh không xúc tác phản xạ, nhưng có những
điểm đặt đặt;
căn chỉnh
liên kết CTP và ATP. Khi
liên kết vào enzyme tuyệt đối hoàn hảo, những effector này tạo ra, những thay đổi về hình thể Một vài, phía dưới-
Đơn vị chức năng,
công dụng tính năng,
căn chỉnh, tiếp tới, Một vài, phía dưới
Đơn vị chức năng,
công dụng tính năng, xúc tác và những
điểm đặt đặt; xúc tác. Enzyme có
hiệu quả, thay đổi thuận nghịch giữa một dạng T í;t sinh hoạt và
hoạt động giải trí và sinh hoạt và một dạng R sinh hoạt và
hoạt động giải trí và sinh hoạt hơn (Hình 16.24 b, c).
do đó,
vì vậy,
điểm đặt đặt;
căn chỉnh
Tác động ảnh hưởng, liên quan, tới,
điểm đặt đặt; xúc tác ở khoảng chừng chừng phương thức, khoảng chừng chừng 6,0 nm.

Xem Ngay:  Quần Thể Là Gì - Quần Thể Sinh Vật Là Gì
*


cấu trúc và
căn chỉnh của Aspartate carbamoyltransferase ở E. coli. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005) Thể Loại: San sẻ, Kiến Thức Cộng Đồng

Bài Viết: Allosteric Là Gì – What Is An Allosteric Site Of The Enzyme Thể Loại: LÀ GÌ Nguồn Blog là gì: https://hethongbokhoe.com Allosteric Là Gì – What Is An Allosteric Site Of The Enzyme

Leave a Reply

Your email address will not be published. Required fields are marked *